Отправляет email-рассылки с помощью сервиса Sendsay

Как питаться правильно

  Все выпуски  

Как питаться правильно Белки (часть 5)


Ведущий рассылки Андрей Луда – предприниматель, личный тренер, специалист в области современного развития человека и организаций.

 

Общий тираж рассылок 70 000 подписчиков.

 

«Если я видел дальше других, то только потому, что стоял на плечах гигантов». Исаак Ньютон

 

Если у вас есть проблема в жизни, и вам нужна помощь, пишите по адресу rasvopros@mail.ru с пометкой «проблема» в теме письма.

 

Здравствуйте, друзья.

 

Твитер http://twitter.com/andrey_luda

Фейсбук http://www.facebook.com/andrej.luda

Вконтакте http://vk.com/andrey_luda

 

 

Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

 

Физико-химические свойства

 

Амфотерность

 

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и основные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области (такие белки называют кислыми), а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной (основные белки). Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора, в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка. pI белка можно определить, например, из кривой титрования или с помощью изоэлектрофокусирования.

В целом, pI белка зависит от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях значения лежат в экстремальных областях: так, например, для пепсина — протеолитического фермента сильнокислого желудочного сока pI ~ 1, а для сальмина — белка-протамина молок лосося, особенностью которого является высокое содержание аргинина, — pI ~ 12. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными группами, часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

 

 

Продолжение в следующем выпуске…

 

 

Твитер http://twitter.com/andrey_luda

Фейсбук http://www.facebook.com/andrej.luda

Вконтакте http://vk.com/andrey_luda

 

Поучать может каждый, но стоит ли доверять этим поучениям.

 

Если у вас есть проблема в жизни, и вам нужна помощь, пишите по адресу rasvopros@mail.ru с пометкой «проблема» в теме письма.

 

Общий тираж рассылок 70 000 подписчиков.

 

Copyright Андрей Луда, http://andrey-luda.livejournal.com  2006-2013 г.г. Автор оставляет за собой право отвечать не на все полученные письма и опубликовывать полностью или частично, полученные письма без предварительного согласования. В случае, если Вы желаете свое письмо оставить конфиденциальным, письменно сообщите об этом.

Заранее благодарю Вас.

В избранное