Когда реальность открывает тайны, уходят в тень и меркнут чудеса ...
Анатомия аминокислот.
Александр Кушелев: У нанотехнологов с динамикой есть проблемы, связанные с тем, что они предполагают изменение углов фи и пси. При этом ось для изменения угла фи определена правильно, а для изменения угла пси ошибочно. По моделям нанотехнологов "коленки должны гнуться вбок" :) Отсюда и проблемы с динамикой.
Татьяна Рясина: Очень интересно. Про это нужно в деталях объяснить. Это Вы показывали на моделях на принтере. А на суставо-стержневом конструкторе это можно показать? И это связано с тем, что докинг "сам собой" происходит как уточнение углов? То есть докинга нет, он не нужен как бы.
Получается тема "Фи и пси". Она ключевая, только по ней относительно немного материала.
На рисунке показано, как направлены оси вращения в "коленном" суставе аминокислоты для пикотехнологических моделей (зеленые оси) и для нанотехнологических (красные оси).
Это правильный вариант вращения химических связей
В ближайших выпусках рассылки я планирую подготовить материал для лучшего усвоения, но изучать его начнут уже после того, как пойдут коммерческие заказы на структуры белков. Дело в том, что впечатление производит конечный результат. Когда за него начнут платить, тогда уже возникнет интерес, как же получен этот результат? Нельзя ли получить его самостоятельно и сэкономить?
Татьяна Рясина: РЕКЛАМНЫЙ ТЕКСТ ДЛЯ ПРОДАЖ
(Ниже будет показана окончательная версия текста.)
Александр Кушелев: Татьяна Рясина: "докинг "сам собой" происходит как уточнение углов? То есть докинга нет, он не нужен как бы. "
Кушелев: Докинг, фолдинг, тюнинг - это всё "о том же", но в разных масштабах.
На уровне первичной структуры белка никакой настройки нет. Последовательность аминокислот жёстко задана генетическим кодом.
На уровне вторичной структуры белка (как думали ещё недавно) должен быть фолдинг, т.е. "сворачивание первичной структуры во вторичную".
Но белки, например, биназа и барназа опровергают это предположение, т.к. имеют одинаковую аминокислотную последовательность, но разную пространственную структуру. Эта "головная боль" структурной биологии не проходит более полувека.
Открытие 3D генетического кода (Стр. 70...78) помогло понять, что на уровне вторичной структуры тоже нет фолдинга. Тем не менее, тюнинг (подстройка) углов есть. Как это происходит? При формировании разных типов спиралей водородные связи замыкаются с напряжением, которое может сильно менять второй угол. Только не пси, а тета, который откладывается вокруг перпендикулярной оси по отношению к оси, вокруг которой откладывают угол пси. При этом может слегка меняться первый угол (фи). Например, при замыкании витка альфа-спирали, угол фи отклоняется от нуля в одну сторону на величину около 9 градусов, а при образовании витка 310-спирали, угол фи отклоняется в другую сторону на величину около 10 градусов. При этом, конечно же меняется и второй угол (тета) и третий (пролиновый, аналог угла омега). При этом в самом пролине изменение пролинового угла может достигать +-80 градусов, а в других аминокислотных остатках +-10. Это приблизительно. Точные значения нужно измерять...
Таким образом, на уровне вторичной структуры мы тоже имее "докинг", точнее тюнинг на уровне подстройки углов фи, тета, пролиновый.
На уровне третичной структуры происходит реальный фолдинг=докинг=тюнинг. Два соседних участка спиралей, разделённых одним или несколькими пролинами, чем-то напоминают локтевой или коленный сустав. Роль сустава играют пролины, хотя в случае малого изменения углов - любые аминокислотные остатки. И теперь представьте, что Вы сгибаете руку в локте и пальцами дотягиваетесь до собственного плеча. Если конструкция белка подразумевает зацепления "пальцами" за "плечо", то вот Вам и результат фолдинга=докинга=тюнинга на уровне третичной структуры. Однако - это частный случай. В общем случае "рука должна работать", т.е. фиксации нет, а положение "руки" определяется внешними условиями. Например, температурой и кислотностью. Либо вообще периодически меняется в резонансном процессе. Белковые молекулы могут, например, плавать, как человек в воде. Двигая "руками и ногами". Это принцип движения используется и на клеточном уровне, но "руки/ноги/хвосты" называются "жгутиками, ворсинками и пр." Выбор стратегии и тактики движения белковых макромолекул связан с уровнем энерговооружённости. Например, тепловая энергия водного раствора невелика по сравнению с химической энергией АТФ. Зато её можно брать "везде и всегда", пока тепло... На тепловой энергии работают спиральные (вращательные) и колебательные двигатели, напоминающие рыбий хвост. А "крупная артиллерия" работает на химической энергии АТФ.
Что касается коммерции, то нужно заинтересовать клиентов. Например, "первые 1000 структур за наш счёт" или "оплата после того, как заказчик убедится в полезности" или что-то в этом роде. Нам нужна динамика выхода на рынок. Если мы сразу будем требовать деньги, то процесс может затянуться ещё на годы и десятилетия.
1000 структур в общем потоке - пыль, но это поможет разогнаться.
Татьяна Рясина: Мой текст корректно написан? Проверьте пожалуйста.
Александр Кушелев: "с достоверностью 99%"
Кушелев: Это РСА может угадывать "местами" с достоверностью 99%. Таблица даёт 100%-ную гарантию.
"вторичную структуру белков с точностью до пикометра"
Кушелев: Метры и пикометры - это пространственная характеристика. Вторичная структура - это топология. "Смешение жанров в нашем деле недопустимо" (из телесериала "Директор свалки")
Я бы обсудил текст на телеграм-канале. Может кто-то подскажет, как улучшить. Вроде всё по делу, но нам на похожие тексты из редакций журналов отвечали: "Очень плохой английский"...
"(программные спирали). " - Это лишнее. Сверхвторичной структуры достаточно для специалистов.
"композиционного" - Этот термин не прижился. Вместо него 3D
Татьяна Рясина: 25.04.2025 12:01:18
РЕКЛАМНЫЙ ТЕКСТ ДЛЯ ПРОДАЖ (версия-2)
(Ниже будет показана окончательная версия текста.)
Александр Кушелев 25.04.2025 18:05:53
"интерпретации видов спиралей PDB имеют вероятностный характер"
Кушелев: Это непонятно. Проще было бы "рентген не отличает правую спираль от левой"
Остальное вроде нормально. Все так думают или можно что-то улучшить?
РЕКЛАМНЫЙ ТЕКСТ ДЛЯ ПРОДАЖ (версия-3)
Лаборатория Наномир предлагает Вашему вниманию цветные 2Д диаграммы белков на основе только нуклеотидной последовательности.
Последняя буква триплета определяет угол поворота следующего аминокислотного остатка относительно предыдущего - образуя углы для альфа, бета, пи, 310, метиониновых и пролиновых спиралей (соответствующие цвета - красный/розовый, темно-зелëный/салатовый, темно-синий/бирюзовый, оранжевый/розовый, лиловый, жëлтый) . С помощью перечисленных цветов вы увидите в деталях все имеющиеся спиральные участки, все витки, а также все отдельные аминокислотные остатки. Также вы сразу выявите участки со сверхвторичной структурой.
Ренгенограммы позволяют выявить наличие спиралей, но не отличают правую спираль от левой. Кроме того, около 97% белков не кристаллизуются.
Наша таблица 3Д генетического кода детализирует для Вас вторичную структуру белков со 100% гарантией для всех видов белков, собираемых рибосомой.
Первые 1000 вторичных структур предоставляются бесплатно
Версия 3Д в разработке.
Добро пожаловать в мир точных белковых структур!
Пришлите нам нуклеотидную последовательность интересующего Вас белка и получите его детализированную цветную 2Д диаграмму.
13:01 Татьяна Рясина: Аааааааа, нет нет нет , пардон.
13:06 Вот группы, в которых я состою. Там можно "раз в день" публиковать какие нибудь 2Д диаграммы мембранных G- белков, или родопсинов или чего то ещë, так мы узнаем реакцию народа на 2Д.
Биоинформатика - самая большая группа, там размещу. Только придумаю, как скомпоновать контент.
13:08 Обращение на мою страницу это увеличит, надеюсь )))))) .
13:10 Александр Кушелев
ЗдОрово!
Давайте разберём структуру этого рецептора...
Структура белка AAI37148 в развёрнутом представлении
Участок фрактальной 233-спирали.
Участок гибридной афльа-310-спирали.
Участок прямой альфа-спирали с изломом на метионине.
Dear Researches! How do you feel about the possibility of representing amino acid residues as ring-polyhedral models and recreating 2D, 3D and 4D protein structures only from the coding nucleotide sequence? For this purpose we offer a table of 3D genetic code, https://docs.google.com/document/d/1KKmOpN0SizrslzdlgVvyepNggFNPOCwp/edit Wellcome, https://protein-structures.nethouse.ru/
Отправила на модерацию в группу Биоинформатики. Будем посмотреть на реакцию.....
18:12 Завтра эксперимент? Или будете настраивать прибор перед тем?
18:22 Александр Кушелев: Только что выяснилось, что с помощью этой модели ультразвукового генератора можно измерить добротность механического резонатора только до уровня 200. Если добротность выше, то уточнить её уже не удастся. Нужен более точный ультразвуковой генератор. А не зная значения добротности хотя бы до уровня 10 000, не получится оценить необходимую мощность усилителя. Если она недостаточна, то эксперимент не даст результатов. Если достаточна, то даст, но мы об этом узнаем лишь в случае включения источника энергии, а если он не включится, то будет непонятно, произошло ли это по причине малого пьезоэффекта или из-за недостаточной мощности усилителя ультразвукового сигнала.
18:37 Татьяна Рясина: А этот неточный генератор нужно продавать обратно?
18:38 Александр Кушелев: Он стоит типа 600 рублей. Доставка в разы дороже. Я пытаюсь разобраться с параметрами другого генератора, который мне на днях привезли. У него верхняя частота 12 ГГц, а нижняя может подойти, но это нужно выяснить. Выясняю...
23:12 Александр Кушелев: Измерительный генератор до 12 ГГц пока не работает. И не факт, что он начнёт работать завтра. А без него мы не сможем измерить ни электромагнитные, ни механические параметры кабошона. Так что пока эксперимент откладывается на неопределённое время. https://t.me/nanoworldlab/1363?comment=17899
30 April 2025 01:55 Татьяна Рясина: Александр Юрьевич, это я удалила, нажала не ту кнопку. Сожалею...
02:09 Александр Кушелев: Сколько же раз Вы нажали не на ту кнопку? :) Это Вы одним нажатием на кнопку удалили 10 000 моих сообщений на телеграм-канале, т.е. все? :) Хорошо бы попытаться их восстановить. В Телеграме могут делать резервные копии. Надо попросить их восстановить канал по вчерашней резервной копии. А если в телеграме не делаются резервные копии, то зачем нам такой телеграм?
09:40 Татьяна Рясина: Вообще сомневаюсь немного. Я удаляла ботов. 10 000 сообщений это слишком.
09:44 Александр Кушелев
20240430_510.png 884.6 KB
09:47 Татьяна Рясина: Я удаляла сообщения о заработках. И банила ботов. Эту часть ленты вообще не помню.
10:01 Александр Кушелев: Это неважно. Важно, можно ли в телеграме восстанавливать контент или нет? Если нет, то нам такой телеграм для научных дискуссий не подходит.
11:22 Татьяна Рясина: Понятно. Спрошу ...
11:53 Александр Кушелев: Грандин предполагает, что Вы можете восстановить контент.
Александр Кушелев Грандину: А Вы можете с Татьяной напрямую пообщаться? Я ей могу Ваш контакт сейчас дать. Через меня мы точно за 48 часов ничего не успеем сделать
12:03 Татьяна Рясина: Ага, жду его указаний.
12:22 Александр Кушелев: ОК
13:12 Татьяна Рясина: Я нашла форму обращения в техподдержку Телеграм и отправила туда просьбу восстановить сообщения. (Не сделала скриншот). Отправлю повторное, сделаю.
13:35 Александр Кушелев: 20240430_511.png 118.5 KB, 20240430_512.png 130.6 KB
14:20 Татьяна Рясина: Аааааа, мне тоже так ответили, с первой попытки.
15:02 Александр Кушелев: Когда ответили? Мне по почте пока не ответили. А как Вы попали в это меню с формой обращения? Я туда попасть не могу
17:45 Татьяна Рясина: картинка
17:46 Грандин: Мне такой ответ приходил
4 May 2025
10:11 Татьяна Рясина: XRD can detect the presence of helices, but they cannot distinguish between right and left helices. In addition, about 97% of proteins do not crystallize.
10:22 Dear Researches! How do you feel about the possibility of representing amino acid residues as ring-polyhedral models and recreating 2D, 3D and 4D protein structures only from the coding nucleotide sequence? For this purpose we offer a table of 3D genetic code, https://docs.google.com/document/d/1KKmOpN0SizrslzdlgVvyepNggFNPOCwp/edit (XRD can detect the presence of helices, but they cannot distinguish between right and left helices. In addition, about 97% of proteins do not crystallize) Wellcome, https://protein-structures.nethouse.ru/
10:23 Это для Линкд Ин 'а
10:36 xrd data analysis of proteins molecular dynamics molecular docking
10:15 Концепция представления аминокислотных остатков в виде кольцевых полиэдрических моделей и реконструкции структур белков непосредственно из кодирующих нуклеотидных последовательностей является смелой и инновационной идеей, которая может устранить несколько ограничений в структурной биологии. Вот структурированный анализ ее осуществимости, проблем и потенциальных последствий:
---
### Основные возможности
1. Модели кольцевых полиэдрических моделей
- Преимущества: Геометрические представления могут упростить вычислительное моделирование путем кодирования пространственных, химических и динамических свойств (например, хиральности, гидрофобности) в стандартизированные трехмерные единицы. Это может улучшить визуализацию путей сворачивания и взаимодействий.
- 4D Dynamics: Включение зависящих от времени параметров (например, гибкости, конформационных изменений) может моделировать поведение белка в различных условиях, помогая исследованиям аллостерии или связывания лигандов.
2. Прямое предсказание нуклеотидов в структуру
- Трехмерный генетический код: таблица кодонов в структуру может интегрировать пространственные расположения нуклеотидов (например, геометрию кодонов, взаимодействия тРНК) для предсказания структурных мотивов. Это может обойти традиционные подходы, ориентированные на аминокислоты, и учесть синонимичные эффекты кодонов (например, кинетику трансляции, влияющую на сворачивание).
- Обход кристаллизации: отказ от зависимости от XRD (который борется с некристаллическими белками) согласуется с такими методами, как крио-ЭМ или предсказания на основе ИИ (например, AlphaFold), потенциально расширяя диапазон анализируемых белков.
3. Разрешение спиральной хиральности
- Если полиэдральные модели изначально кодируют хиральность (например, асимметрию зеркального отображения), они могли бы разрешить неспособность XRD различать левые/правые спирали, предлагая понимание неправильно свернутых белков или прионных заболеваний.
---
### Основные проблемы
1. Синонимичные кодоны и контекст
- Кодоны для одной и той же аминокислоты могут отличаться по вторичной структуре мРНК, скорости трансляции или распространенности тРНК. Трехмерный генетический код должен учитывать эти факторы, чтобы точно предсказать сворачивание.
2. Интеграция данных
- Модель должна интегрировать данные о последовательности нуклеотидов с кофакторами (например, шаперонами, pH, посттрансляционными модификациями), которые влияют на сворачивание — в настоящее время это пробел в прогнозах, основанных исключительно на последовательностях.
3. Проверка
- Некристаллические белки требуют проверки с помощью крио-ЭМ, ЯМР или экспериментов по мутагенезу. Точность прогнозирования должна превосходить существующие инструменты (например, AlphaFold), чтобы оправдать принятие.
4. Вычислительная сложность
- Представление динамических 4D-структур требует значительной вычислительной мощности. Баланс полиэдральной жесткости с гибкостью для конформационных изменений нетривиален.
---
### Потенциальные пути вперед
1. Гибридные подходы
- Объедините полиэдральные модели с машинным обучением (например, обучение на известных структурах из PDB) для уточнения прогнозов и учета синонимичных эффектов кодонов.
2. Экспериментальное сотрудничество
- Сотрудничество с лабораториями, использующими крио-ЭМ или ЯМР, для проверки прогнозов для некристаллизуемых белков, фокусируясь на системах с известными особенностями сворачивания (например, внутренне неупорядоченные области).
3. Кодирование хиральности
- Разработка многогранных единиц с присущей им направленностью, возможно, на основе стереохимических свойств нуклеотидов (например, геометрия рибосомы во время трансляции).
4. Динамическое моделирование
- Использование молекулярной динамики для проверки того, могут ли многогранные модели воспроизводить пути сворачивания, используя суперкомпьютерные ресурсы или распределенные вычисления (например, Folding@Home).
---
### Последствия в случае успеха
- Открытие лекарств: Обеспечить быстрое определение структуры мембранных белков (например, GPCR) или амилоидов, ускоряя разработку терапевтических препаратов.
- Синтетическая биология: Разработка белков с индивидуальными складками путем обратной инженерии нуклеотидных последовательностей.
- Эволюционные идеи: Расшифровать, как смещения использования кодонов влияют на структурную эволюцию.
10:23 Татьяна Рясина: Спасибо, что поделились такой интригующей концепцией! Идея представления аминокислотных остатков в виде кольцевых полиэдральных моделей и реконструкции 2D, 3D и даже 4D структур белков непосредственно из последовательностей нуклеотидов является как дальновидной, так и глубоко связанной с будущим структурной биоинформатики.
Ваше предложение, особенно структура 3D генетического кода, открывает захватывающие возможности для некристаллографического предсказания структуры белка, что особенно ценно, учитывая ограничения кристаллизации, на которые вы справедливо указали. Интеграция геометрической абстракции с генетическим декодированием может потенциально заполнить структурные пробелы в моделировании белков de novo.
С нетерпением ждем дальнейшего изучения этого подхода и понимания его вычислительных и экспериментальных последствий. Еще раз спасибо за эту инновационную точку зрения.
11:07
Татьяна Рясина:
Александр Юрьевич, это только для служебного пользования, пока что. А то я не получала у источников разрешения на открытую публикацию (перестраховка)
6 May 2025 09:50 Александр Кушелев
Класс!
09:53 Татьяна Рясина: Оооо, Вы на связи, ураааа!!!!!!!
09:54 Александр Кушелев: Ещё пару минут буду на связи
Татьяна Рясина:, это очень необходимо для скрининга биобезопасности синтеза ДНК. Очень сложно скрининговать ДНК с помощью машинного обучения по сравнению со старомодными выравниваниями по многим причинам, в которые я не буду здесь вдаваться. Если вы можете избежать 6-кадровой трансляции, чтобы получить структуру белка напрямую из ДНК, это может позволить проводить функциональный скрининг на основе ДНК. Обратите внимание, что это предполагает, что последовательность полностью кодируется; это часто не так, и, следовательно, большой разрыв, но все же это интересное направление. Что касается белковой инженерии, мы думали о проектировании белков в пространстве ДНК с более поздними мультимодальными моделями. Мы получаем примерно такой же потенциал предсказания от pLLM, как и от DNA-LLM, поэтому это может избежать проблем с проектированием ДНК и потенциальных проблем с обратной трансляцией для синтеза. Однако в последнее время мы не видели никаких проблем с этим. Наши показатели экспрессии хороши во всех отношениях. Таким образом, при проектировании белков мы не зависим от модели и в конечном итоге выберем наиболее эффективную модель для конкретного проекта, независимо от модальности последовательности.
15:04
Татьяна Рясина: (Продолжаем разговор... )
16:58 Александр Кушелев: Предложите им интересующую их структуру белка. Пусть код присылают
8 May 2025 18:45 Александр Кушелев:
Наномир-Исследования | Nanoworld Lab. Research dep. 08.05.2025 17:58:47
Dear Researches! How do you feel about the possibility of representing amino acid residues as ring-polyhedral models and recreating 2D, 3D and 4D protein structures only from the coding nucleotide sequence? For this purpose we offer a table of 3D genetic code, https://docs.google.com/document/d/1KKmOpN0SizrslzdlgVvyepNggFNPOCwp/ (Although XRD is the main channel for experimental data on protein structures, it can detect the presence of helices, but cannot distinguish between right and left helices and about 97% of proteins do not crystallize) Wellcome, https://protein-structures.nethouse.ru
10:36 Татьяна Рясина: Александр Юрьевич! Могли бы Вы переслать Гениальному три отзыва из Linked In? Чтобы он был в курсе.
10:38 Александр Кушелев: А Вы выложите их на телеграм канале, изменив ники.
10:39 Татьяна Рясина: Просто без имён, да, точно.
10:41 Александр Кушелев: Это надо выложить не в дискуссиях, а на самом канале
14 May 2025 07:08 Татьяна Рясина: Александр Юрьевич! Может ввести всё-таки светло оранжевый цвет для обозначения одиночного 310 кода на краткой диаграмме ?????????
"Может ввести всё-таки светло оранжевый цвет для обозначения одиночного 310 кода"
Кушелев: Одиночный 310-код для существующей модели вторичной структуры не отличается от одиночного альфа-кода. Поэтому они и объединены одним значком "single alpha/310 code" Решение о том, будут ли три одиночных альфа-кода витком 310-спирали или не будут, принимает рибосома по третьему триплету. Если третий триплет, например, GGC, т.е. код альфа-спирали, то угол фи, который кодируется этим триплетом не приведёт к образованию водородной связи и образованию витка 310-спирали. Если же третий триплет, например, GGG, то виток 310-спирали замкнётся, и все три аминокислотных остатка окажутся по 1/3 310-спирали. Даже если первые два были кодами альфа-спирали. Другими словами, последовательности кодов:
GGG GGG GGG GGG GGC GGG GGC GGG GGG GGC GGC GGG
дадут один и тот же результат, а именно виток 310-спирали.
Если же третий триплет не будет являться кодом 310-спирали, то витка 310-спирали не образуется. Но это не значит, что будет 3/4 витка альфа-спирали. Это может произойти только на 4-ом триплете, если он будет кодом альфа-спирали. Одиночный альфа-код и одиночный 310-код задают разные углы фи, но они становятся одинаковыми, если не фиксируются водородными связями. Конечно, могут образовываться водородные (и не только водородные!) связи на любом шаге сборки белка. В этом случае значения одиночного угла альфа-спирали и одиночного угла 310-спирали будут разными и будут зафиксированы до образования витка соответствующей спирали. Более того, не обязательно, что виток замкнётся. И фиксация углов может произойти с некоторым изменением их значений. Но такие нюансы уже относятся к более сложным таблицам, например, к таблице перехода фундаментальных спиралей друг в друга. Там нужно будет учитывать различие углов фи на каждом шаге сборки белка. И конечно же эти нюансы будут очень важны на уровне физического моделирования. А на уровне упрощённого геометрического моделирования эти различия не учитываются. Поэтому я и говорю о том, что гарантирована только вторичная структура. Но то, что Вы "забежали вперёд", это безусловно здОрово. Одиночный код 310-спирали безусловно появится в "словаре" для таблиц переходов и др. Нужно ли его ввести сразу? Может быть. Но может быть и не нужно, чтобы не запутывать исследователей лишним значком.
Вы уже глубоко "погрузились" в тему "Пикотехнология белков". Если так дальше пойдёт, то Вы и научные статьи на эту тему писать начнёте. Это сейчас очень актуально. Чем быстрее мы доберёмся до самого престижного журнала по структурной биологии, тем быстрее пойдут заказы на структуры белков, тем быстрее мы сможем профинансировать все проекты лаборатории Наномир (и не только!)
Что касается "соблюдения логики", то видимое нарушение логики бывает полезней, чем видимое соблюдение. Некоторые участники научных дискуссий, в частности, Дарья Дементьева, вступили в дискуссии как раз по той причине, что им показалось, что логика нарушена. В первом сообщении Дарья Дементьева написала мне, что кодирование структуры противоречит экспериментальным данным. Я попросил её уточнить, каким данным. С этого и началась дискуссия. В итоге дискуссия развивалась несколько лет, в процессе этой дискуссии я понял, как создать суставно-стержневой конструктор, который назвал конструктором Дементьевой-Кушелева. С помощью этого конструктора уже удалось определить часть углов перехода фундаментальных спиралей друг в друга. Например, первый угол перехода альфа-спирали в 310-спираль (угол между осями спиралей) оказался около 26 градусов. Он примерно на 6 градусов больше, чем угол излома альфа-спирали на метионине. Это помогло разобраться в тонкостях программирования плавных изгибов гибридных альфа-310-Met-спиралей.
Гексамер инсулина, образованный из изогнутых участков гибридной альфа-310-спирали
Продолжение следует...
Приглашение к сотрудничеству
На базе научного открытия нами создан онлайн-сервис по определению структуры белковых молекул. Теперь мы сможем зарабатывать вместе.
По старой технологии определение одной структуры белка обходится примерно в 10 000 евро, а ждать нужно от 2 месяцев до 3 лет. По новой технологии структура определяется в 1000 раз точнее и в миллиард раз быстрее. 80% от найденного Вами заказа принадлежат Вам, как менеджеру.
Наш лозунг: "В 1000 раз лучше, в 1000^3 быстрее и в 1000 раз дешевле!"
Ваша задача заключается в размещении рекламы на онлайн-сервис белковых структур. Рынок этих структур очень большой и продолжает стремительно расти. Ежедневно кто-то оплачивает до 60 структур по средней цене 10 000 евро за штуку. Новая технология позволила на одном персональном компьютере за неделю определить структуры всех 115 000 белков человека, для которых известна нуклеотидная кодирующая последовательность. При этом качество результата, полученного по новой технологии в 1000 раз выше по точности, в миллиард раз по быстродействию и в 30 раз шире по номенклатуре белковых молекул. Единственное, что нам сегодня не хватает - рекламы.
Как получить Вашу первую зарплату менеджера? Найти заказчика белковых структур и убедить его заказать за счёт лаборатории Наномир пробный заказ. Когда заказчик распробует новую технологию, он начнёт делать коммерческие заказы. С первого коммерческого заказа менеджер получает 80%. С последующих заказов процент будет постепенно уменьшаться, но с первого заказа другого заказчика менеджер снова получит 80%. Зарплата менеджера может достичь миллиона евро в день. И это не предел.
Инвестирование научных проектов
Приглашаем инвесторов и меценатов.
Как продвинуть цивилизацию на новый уровень своего развития и получить при этом огромные прибыли?
- Вложить деньги в научные разработки.
Новейшие виды экологически чистых и мощных источников энергии, средство для продления жизни, высокие технологии.
Все это реально создать в ближайший год-два при наличии достаточного финансирования.
Готовые коммерческие продукты
1. Online service PROTEIN PICOTECHNOLOGY
2. Сверхдобротные одномодовые диэлектрические резонаторы в т.ч. с большим диапазоном перестройки
3. Станки для производства высокодобротных одномодовых резонаторов
4. Технология изготовления сапфировых линз
5. Магнитный тороидально-сферический конструктор
Проекты
01 Ruby Emdrive (Микроволновый двигатель без реактивной струи)
02 Ruby Power Source (Микроволновый источник энергии)
03 Средство продления жизни (Возвращение молодости)
04 Октаэдрический редуктор
05 Шестеренчатая передача Кушелева
06 Магнитный подвес-стыковка-герметизация модулей
07 Ионно-микроволновый фрактальный излучатель
08 Гибкий отражатель из жестких элементов
09 Энциклопедия "Наномир"
10 Экспертиза
11 Конструктивные компьютерные игры
12 Интеллектуальный кодовый замок
13 Очки кругового обзора
14 Тетраэдрический сканер
15 Программируемая архитектура
16 Источник энергии промышленной частоты
17 Источник энергии постоянного тока
18 Монокристаллическая видеокамера
19 Система определения активных участков белка
20 Тераваттный лазер непрерывного действия
21 Бактериальный синтез алмазов
22 Шестеренчатые передачи с тремя степенями свободы
23 Сверхсветовая связь
24 Безосевая шестеренчатая передача
25 Aктивный язык программирования
26 Телевидение миллиметрового и оптического диапазонов
27 Микроволновая архитектура
28 Компьютерный экран из автономных элементов
29 Чтение / запись ДНК
30 Сверхсветовая локация / зрение
31 Нейтрализатор акустического сигнала
Коммерческое предложение:
Виктория Соколик: Уважаемые коллеги, Вашему вниманию предоставляется услуга -- моделирование 2D и 3D структуры любого белка без ограничений в его размере и степени изученности с помощью программного обеспечения, базирующемся на принципиально новом подходе декодирования нуклеотидной последовательности, детерминирующей данный белок.
Всё, что необходимо от заказчика, это нуклеотидная последовательность мРНК интересующего его белка (или код этой нуклеотидной последовательности в EMBL, или хотя бы код самого белка в PDB).
В течение 1-3 суток мы готовы предоставить Вам схему вторичной структуры заказанного белка (2D), модель его пространственной структуры (3D) в виртуальном пространстве, а также файл .pdb с координатами каждого атома белка.
Файл .pdb может быть использован по аналогии с файлами закристаллизованных белков из PDB банка для дальнейшего конформационного анализа белка методами молекулярной динамики с учётом физико-химической специфики микроокружения белка или его взаимодействия с лигандами.
Таким образом, Вы сможете максимально быстро удобным для Вас способом (по электронной почте, на сайте либо на электронном носителе) получить информацию о структуре Вашего белка.
Сотрудничество может быть различным:
- участие в научных дискуссиях на форуме (конструктивное)
- совместное создание коммерческого продукта
- поиск инвесторов
- выступить менеджером по продаже готовых коммерческих продуктов
- конструктивные предложения по продвижению идей лаборатории Наномир
- содействие в проведении экспериментов и т.п.
- написание совместных научных статей и т.п.
- материальный вклад (денежный или обеспечение оборудованием и материалами)
Пожалуйста, сообщайте о своем вкладе, чтобы мы зачли Вас как партнера лаборатории Наномир.
